蛋白質是由稱為氨基酸的較小成分組成的長聚合物，在人體機能中起著至關重要的作用。在人類的一生中，這些蛋白質“串”折疊成獨特的 3D 結構或構象，這種折疊過程會影響大腦中不同通道和受體與其他蛋白質的相互作用。
隨著人類年齡的增長，基因突變和環(huán)境因素會導致蛋白質的錯誤折疊?，F(xiàn)在已知神經(jīng)退行性疾病，如阿爾茨海默病和帕金森病，是由蛋白質的錯誤“折疊”引起的。
加州大學洛杉磯分校 (UCLA)、賓夕法尼亞大學以及美國和中國其他研究所的一組研究人員最近發(fā)現(xiàn)了一種調節(jié)病理蛋白——錯誤折疊的 α-突觸核蛋白——的傳遞的機制，該蛋白已被發(fā)現(xiàn)與帕金森病的進展有關。發(fā)表在《自然神經(jīng)科學》(Nature Neuroscience)上的一篇論文概述了這種機制，包括細胞可以對這些蛋白質進行的一系列改變，從而影響它們在大腦中傳播的能力。
“這篇論文的整個想法是在我為該領域撰寫評論時形成的，我在這篇文章中總結了所有已知的病理蛋白質傳播機制，”進行該研究的研究人員之一彭超告訴 Medical Xpress。
“在我寫這篇文章時，我注意到目前對病理性蛋白質傳遞的研究主要集中在病理性蛋白質或‘種子’上。然而，病理蛋白的成功傳播不僅需要病理蛋白(種子)，還需要相應的正?？扇苄缘鞍?底物)。”
大多數(shù)過去專注于蛋白質和神經(jīng)退行性疾病的神經(jīng)科學研究沒有探索可溶性蛋白質可能調節(jié)病理蛋白質擴增的機制。Peng 和他的同事最近工作的主要目標是研究這些影響，特別關注蛋白質 α-突觸核蛋白 (a-syn)，該蛋白在錯誤折疊時與帕金森病的進展有關。
“在 a-syn 上發(fā)現(xiàn)了許多翻譯后修飾 (PTM)，其中許多也在可溶性 a-syn 上發(fā)現(xiàn)，”Peng 說。“因此，我們決定測試可溶性 a-syn PTM 是否會調節(jié)病理性 a-syn 的擴增。因此，我們開發(fā)了一種基于細胞的檢測方法，可用于模擬細胞中的這種擴增過程。
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