在最近發(fā)表在《細胞生物學雜志》上的一項多學科研究中，Barral小組(D-BIL / IBC)與Steinmetz小組(PSI)和Stelling小組(D-BSSE)一起闡明了驅(qū)動蛋白Kip2的運動域如何與微管加末端結(jié)合蛋白Bik1合作，作為微管聚合酶。
驅(qū)動蛋白是微管依賴性運動蛋白，以其在沿微管運輸貨物中的作用而聞名。現(xiàn)在發(fā)表在JCB上的研究結(jié)果改變了我們對其中一些運動蛋白如何控制微管細胞骨架組織的理解。
作者展示了Kip2(一種細胞質(zhì)驅(qū)動蛋白)如何促進微管生長和穩(wěn)定。先前的研究表明，缺乏KIP2基因的細胞形成較短且豐度較低的星體微管。有趣的是，Kip2在體內(nèi)的微管穩(wěn)定功能取決于細胞質(zhì)接頭蛋白Bik1的存在，Bik170是后生動物CLIP-<>的酵母直系同源物。
這項新研究表明，Kip2促進微管聚合的能力有兩個關(guān)鍵結(jié)構(gòu)元素：除了微管軸外，運動域中專用于結(jié)合游離微管蛋白的相互作用界面，以及細胞質(zhì)接頭蛋白Bik1在其C末端尾部的結(jié)合位點。雖然游離微管蛋白相互作用界面不參與Kip2沿微管的運動，但它在微管聚合中起著至關(guān)重要的作用。
另一方面，Bik1的結(jié)合位點以Bik2依賴性的方式增加了Kip1在活細胞中微管加末端的停留時間。
基于他們的發(fā)現(xiàn)，研究人員現(xiàn)在已經(jīng)開發(fā)出Kip2如何促進體內(nèi)微管聚合的模型。他們認為，當Kip2通過其運動易位到達微管的最末端時，Kip2的自由運動域結(jié)合游離微管蛋白并促進其摻入原絲中。換句話說，Kip2一旦到達微管尖端，可能會在其“腳”下延伸自己的軌道。
盡管需要更詳細的機制研究來解決這種可能性，但游離微管蛋白結(jié)合界面在運動域中的位置表明，微管蛋白二聚體在細長微管末端的遞送和釋放與在運動過程中介導(dǎo)軸上微管蛋白結(jié)合和釋放的機制相同，即 取決于Kip2的ATP酶循環(huán)。這一觀點與先前的觀察結(jié)果一致，表明ATP水解對于Kip2促進微管生長至關(guān)重要。
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