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一種新鑒定的 tau 蛋白形式可能與阿爾茨海默病的引發(fā)有關(guān)

導(dǎo)讀 tau 蛋白在阿爾茨海默病 (AD) 患者的大腦中以異常形狀積聚,但 tau 蛋白錯誤折疊和聚集的早期步驟尚不清楚。由馬薩諸塞州總醫(yī)院 (MGH...

tau 蛋白在阿爾茨海默病 (AD) 患者的大腦中以異常形狀積聚,但 tau 蛋白錯誤折疊和聚集的早期步驟尚不清楚。

由馬薩諸塞州總醫(yī)院 (MGH) 和波士頓兒童醫(yī)院的研究人員領(lǐng)導(dǎo)的一個團隊最近使用先進的蛋白質(zhì)組學(xué)方法來鑒定可能參與這些起始步驟的新的可溶性 tau 形式。

在發(fā)表在《Brain》雜志上的研究中,資深作者 Bradley T. Hyman(醫(yī)學(xué)博士、博士)和 Judith A. Steen(博士)及其同事使用包括質(zhì)譜在內(nèi)的方法來評估各種形式的與健康對照組的樣本相比,AD 患者的腦組織樣本中存在 tau 蛋白。

質(zhì)譜法測量樣品中分子的質(zhì)荷比,以確定其結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)。

實驗表明,在 AD 患者的大腦中,可溶性 tau 蛋白并不存在于經(jīng)典 tau 蛋白聚集體中,但具有許多相同的毒性特性。

第一作者 Mukesh Kumar 博士通過質(zhì)譜對這種形式的 tau 蛋白進行了表征。波士頓兒童 FM 柯比神經(jīng)生物學(xué)中心 Steen 實驗室的研究表明,它與阿爾茨海默病中發(fā)現(xiàn)的不溶性 tau 在分子水平上的聚集相似,但似乎是其形式。

在醫(yī)學(xué)上,forme fruste(法語術(shù)語,意思是“原始或未完成的形式”)是臨床病癥的非典型或減弱的表現(xiàn)。

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