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揭開阿爾茨海默病催化劑作為β淀粉樣原纖維的編織者的作用

導(dǎo)讀 日本國立自然科學(xué)研究所和名古屋市立大學(xué)的研究人員通過闡明與神經(jīng)細(xì)胞表面糖脂結(jié)合的β淀粉樣蛋白(Aβ)的結(jié)構(gòu),取得了重大突破。...

日本國立自然科學(xué)研究所和名古屋市立大學(xué)的研究人員通過闡明與神經(jīng)細(xì)胞表面糖脂結(jié)合的β淀粉樣蛋白(Aβ)的結(jié)構(gòu),取得了重大突破。這一發(fā)現(xiàn)揭示了異常 Aβ 原纖維形成的關(guān)鍵作用(阿爾茨海默氏病的主要誘因),并為醫(yī)學(xué)和制藥領(lǐng)域的創(chuàng)新進(jìn)步帶來了希望。

阿爾茨海默病的特點是 Aβ 異常聚集成淀粉樣原纖維,并在大腦中積聚。了解 Aβ 原纖維形成的分子機制對于醫(yī)學(xué)和藥學(xué)領(lǐng)域至關(guān)重要。為了解決這個問題,研究人員重點研究了 Aβ 與神經(jīng)元細(xì)胞膜上稱為 GM1 神經(jīng)節(jié)苷脂的糖脂的相互作用。

研究小組利用固態(tài)核磁共振波譜和分子動力學(xué)模擬,發(fā)現(xiàn)Aβ與膜表面的GM1神經(jīng)節(jié)苷脂結(jié)合后呈“U”形構(gòu)象。這種“U”形Aβ結(jié)構(gòu)由兩層組成,即β1層(遠(yuǎn)離膜)和β2層(靠近膜),交替排列。

與之前報道的沿統(tǒng)一方向排列的 Aβ 淀粉樣原纖維相比,含有 GM1 神經(jīng)節(jié)苷脂的膜上的 Aβ 組裝表現(xiàn)出完全不同的構(gòu)象。值得注意的是,膜表面高度暴露的 β1 層被發(fā)現(xiàn)充當(dāng)催化劑,顯著加速周圍 Aβ 分子的原纖化。此外,專門觀察到抗GM1-Aβ抗體識別該區(qū)域。

這項研究成功揭示了 Aβ 的三維結(jié)構(gòu),在神經(jīng)元細(xì)胞膜上存在 GM1 神經(jīng)節(jié)苷脂的情況下,Aβ 充當(dāng)?shù)矸蹣釉w維形成的催化平臺。雖然已經(jīng)開發(fā)出多種針對 Aβ 聚集體的治療性抗體,但它們主要與淀粉樣原纖維或其前體結(jié)合。本研究中發(fā)現(xiàn)的獨特 Aβ 結(jié)構(gòu)提供了新的可能性,因為抗 GM1-Aβ 抗體能夠識別并結(jié)合這種獨特的構(gòu)象。

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